近日，中國(guó)科學(xué)院分子植物科學(xué)卓越創(chuàng)新中心王成樹(shù)研究組，揭示了綠僵菌通過(guò)雙效應(yīng)子挾持昆蟲(chóng)寄主免疫的關(guān)鍵細(xì)胞因子而廣譜殺蟲(chóng)的作用機(jī)制。

不同種類的綠僵菌感染昆蟲(chóng)寄主的范圍不同，其中，廣譜殺蟲(chóng)綠僵菌能夠感染不同目、上百種以上的昆蟲(chóng)。除G-蛋白偶聯(lián)受體介導(dǎo)寄主識(shí)別外，廣譜殺蟲(chóng)綠僵菌如何拮抗不同昆蟲(chóng)中既保守又高度分化的免疫因子尚不清楚。

昆蟲(chóng)抗真菌免疫應(yīng)答主要為T(mén)oll信號(hào)途徑，其中跨膜Toll受體的特異性配體Sp？tzle是介導(dǎo)胞外免疫識(shí)別信號(hào)到胞內(nèi)應(yīng)答、表達(dá)抗菌肽的關(guān)鍵細(xì)胞因子，其成熟形式為C-末端的106個(gè)氨基酸，通過(guò)形成二聚體與Toll受體結(jié)合。研究團(tuán)隊(duì)以果蠅Sp？tzle蛋白為誘餌，篩選羅伯茨綠僵菌感染昆蟲(chóng)不同時(shí)期構(gòu)建的cDNA文庫(kù)，獲得9個(gè)潛在的互作蛋白ETS1-9。

團(tuán)隊(duì)進(jìn)一步通過(guò)酵母細(xì)胞的正反向雙雜、蛋白水平的互作驗(yàn)證，證明綠僵菌M28家族的金屬蛋白酶ETS1和功能未知的ETS6同Sp？tzle及C106均存在互作。生化功能等驗(yàn)證表明：氨肽酶ETS1可降解Sp？tzle和C106；昆蟲(chóng)免疫應(yīng)答可上調(diào)、“補(bǔ)償”表達(dá)Sp？tzle，但ETS6可阻止C06二聚化，又可挾持、阻止C106二聚體同Toll受體結(jié)合，從而抑制抗菌肽表達(dá)。不同昆蟲(chóng)的Sp？tzle/C106氨基酸序列高度分化，但不同昆蟲(chóng)甚至非昆蟲(chóng)無(wú)脊椎動(dòng)物的C-末端成熟配體，可形成結(jié)構(gòu)高度相似的二聚體結(jié)構(gòu)。ETS1和ETS6可作用于不同昆蟲(chóng)的免疫配體，表現(xiàn)出廣譜殺蟲(chóng)活性。

上述研究證明了病原真菌在感染過(guò)程可分泌多個(gè)效應(yīng)子作用于昆蟲(chóng)關(guān)鍵免疫因子的多對(duì)一“基因?qū)颉被プ鳜F(xiàn)象，為探討病原真菌廣譜殺蟲(chóng)機(jī)制提供了理論支撐。

10月20日，相關(guān)研究成果在線發(fā)表在《先進(jìn)科學(xué)》（Advanced Science）上。研究工作得到國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃和國(guó)家自然科學(xué)基金等的支持。